Köp högkvalitativ mellanprodukt från den kinesiska tillverkaren

Fmoc-N-Me-Ile-OH (N-α-Fmoc-N-α-metyl-L-isoleucin) är ett icke-naturligt, N-metylerat aminosyraderivat speciellt designat för Fmoc-baserad fastfaspeptidsyntes (SPPS). Strukturellt består molekylen av en isoleucinryggrad där α-aminogruppen bär en N-metylsubstituent, och den sekundära aminen skyddas av den baslabila 9-fluorenylmetyloxikarbonylgruppen (Fmoc). Den C-terminala karboxylsyran förblir fri för koppling. Närvaron av N-metylgruppen introducerar konformationsbegränsningar i peptidryggraden, eftersom N-metylerade amider antar distinkta cis/trans-preferenser jämfört med osubstituerade amider. Denna begränsade arkitektur förbättrar peptidernas metaboliska stabilitet genom att göra amidbindningen resistent mot proteolytisk klyvning, samtidigt som den förbättrar membranpermeabiliteten och oral biotillgänglighet i farmakologiska studier både in vitro och in vivo. Fmoc-gruppen, som klyvs under milda basiska förhållanden (20 % piperidin i DMF), är ortogonal till syralabila sidokedjeskyddande grupper, vilket säkerställer kompatibilitet med standard Fmoc SPPS-protokoll. Fmoc-N-Me-Ile-OH är en byggsten för införandet av N-α-metyl-isoleucinaminosyrarester i syntetiska peptider med Fmoc SPPS.

Fmoc-Thr(Trt)-OH (Fmoc-O-trityl-L-treonin) är ett strategiskt skyddat derivat av den naturligt förekommande aminosyran L-treonin, speciellt designad för Fmoc-baserad fastfaspeptidsyntes (SPPS). Strukturellt består molekylen av en treonin-ryggrad där α-aminogruppen skyddas av den baslabila 9-fluorenylmetyloxikarbonylgruppen (Fmoc), medan hydroxylgruppen i sidokedjan är maskerad av den skrymmande, syralabila trityl- (Trt-, trifen-)skyddsgruppen. Den C-terminala karboxylsyran förblir fri för koppling till hartset eller till den föregående aminosyraresten i den växande peptidkedjan. Denna dubbla skyddsstrategi – ortogonal baslabil Fmoc och syralabil Trt – ger exakt kontroll över avskyddningssekvenser i SPPS.

Fmoc-Glu-OtBu (N-Fmoc-L-glutaminsyra 1-tert-butylester) är ett selektivt skyddat derivat av den naturligt förekommande aminosyran L-glutaminsyra, speciellt designad för Fmoc-baserad fastfas- och peptidsyntesen (SPγ-peptidsyntesen) peptider. Strukturellt består molekylen av en glutaminsyraryggrad där α‑aminogruppen skyddas av den baslabila 9‑fluorenylmetyloxikarbonylgruppen (Fmoc), medan γ‑karboxylgruppen i sidokedjan är skyddad som en tert-butylester (OtBu). α-karboxylgruppen förblir fri för koppling till hartset eller till den föregående aminosyraresten i den växande peptidkedjan. Denna ortogonala skyddsstrategi – baslabila Fmoc för α-aminogruppen och syralabila tBu-ester för sidokedjan – möjliggör exakt kontroll över avskyddningssekvenser i SPPS. tBu-estern klyvs under starkt sura förhållanden (vanligtvis 50 % TFA i DCM), medan Fmoc-gruppen avlägsnas med piperidin i DMF, vilket gör att sidokedjekarboxylen selektivt kan demaskeras efter avslutad kedjemontering. Denna selektiva avmaskningsförmåga gör Fmoc-Glu-OtBu till en oumbärlig byggsten för syntesen av grenade estrar, amider, laktamer och laktoner som innehåller glutamylenheten

Fmoc-Thr(tBu)-OH (N-α-Fmoc-O-tert-butyl-L-treonin, CAS 71989-35-0) är ett skyddat derivat av den naturligt förekommande aminosyran L-treonin, med en 9-fluorenylmetoxikarbonyl (Fmoc)-grupp som skyddar den ter-but-amino-terminala funktionen och en aminoterminal som skyddar α-butylgruppen. β-hydroxylsidokedja. Treoninryggraden innehåller två kirala centra vid α-kolet och β-kolet, med den naturliga L-treoninkonfigurationen (2S,3R). Tert-butylgruppen (tBu) på hydroxylsidokedjan är stabil under de grundläggande förhållanden som krävs för Fmoc-borttagning men spjälkas lätt av trifluorättiksyra (TFA) under slutlig peptidavskyddning, vilket gör Fmoc-Thr(tBu)-OH till en standardbyggsten i Fmoc-baserad fastfas-peptidsyntes (SPPS). Till skillnad från de flesta aminosyror där sidokedjeskydd är valfritt, kräver treonin noggrann hantering av dess reaktiva sekundära hydroxylgrupp - fria treoninhydroxyler kan delta i oönskade sidoreaktioner under kedjemontering, inklusive acylering som leder till grenade peptider och dehydrering för att bilda dehydrobutyrin. tBu-gruppen hanterar effektivt dessa risker genom att göra hydroxylen inert under standard SPPS-förhållanden samtidigt som den förblir ortogonal mot Fmoc-borttagningsstrategin. Denna ortogonala skyddslogik möjliggör tillförlitlig inkorporering av treoninrester i peptidkedjor av vilken längd och komplexitet som helst, från enkla terapeutiska peptider till komplexa depsipeptider som innehåller esterbindningar.

Fmoc-Ser(tBu)-OH (N-a-fluorenylmetyloxikarbonyl-O-tert-butyl-L-serin) är ett standard Fmoc-skyddat aminosyrabyggblock med en tert-butyleterskyddande grupp på serinhydroxylsidokedjan. Fmoc-gruppen, som skyddar α-aminofunktionen, avlägsnas selektivt under milda basiska förhållanden (20% piperidin i DMF), medan den syralabila tert-butyl (tBu)-gruppen förblir intakt under hela kedjesammansättningsprocessen och spjälkas endast under det sista TFA-medierade globala avskyddningssteget. Denna ortogonala skyddsgruppsstrategi – baslabila Fmoc för α-aminen och syralabila tBu för sidokedjan – är hörnstenen i standard Fmoc/tBu fastfas peptidsyntes (Fmoc SPPS) och används i praktiskt taget alla automatiserade peptidsynteser världen över.

Fmoc-Phe-OH (N-α-Fmoc-L-phenylalanine) är en hörnstensbyggsten i Fmoc-baserad fastfaspeptidsyntes (SPPS), som kombinerar den baslabila Fmoc-skyddsgruppen med den naturliga L-fenylalaninaminosyran. Fmoc-gruppen (9-fluorenylmetyloxikarbonyl) är särskilt uppskattad vid peptidsyntes eftersom den kan avlägsnas under milda alkaliska förhållanden (vanligtvis 20 % piperidin i DMF) utan att påverka integriteten hos peptidryggraden eller de syrakänsliga sidokedjeskyddsgrupperna. Den aromatiska bensylsidokedjan av Fmoc-Phe-OH ger förutsägbar hydrofobicitet och specifika strukturella egenskaper till syntetiserade peptider, vilket gör den väsentlig för att introducera fenylalaninrester i terapeutiska peptider, studier av struktur-aktivitetssamband (SAR) och peptidomimetisk utveckling. Fmoc-gruppens stela plana struktur möjliggör också självmonterande egenskaper, med Fmoc-Phe-konjugat som studeras brett för bildandet av funktionella hydrogeler och biomaterial inom vävnadsteknik och regenerativ medicin.