Fmoc-3,3-Diphenylalanine är en steriskt hindrad Fmoc-skyddad onaturlig aminosyra som har två fenylringar fästa vid β-kolet i alaninstommen. Strukturellt innefattar molekylen en fluorenylmetyloxikarbonyl (Fmoc)-grupp som skyddar a-aminofunktionaliteten, ett centralt kiralt alanin-härlett ramverk och en geminal difenylsubstitution i 3-positionen (Cp). Denna unika 3,3-difenylsubstitution skapar ett mycket överbelastat strukturellt motiv med betydande sterisk bulk runt sidokedjan, vilket medför konformationsrestriktioner på ryggraden när de införlivas i peptider.
Fmoc-3-(4-tiazolyl)alanin (Fmoc-Tza-OH) är en Fmoc-skyddad onaturlig aminosyra som har en 4-tiazolylsidokedja fäst vid alaninryggraden. Molekylen består av en fluorenylmetyloxikarbonyl (Fmoc)-grupp som skyddar α-aminofunktionaliteten, ett centralt alanin-härlett kiralt centrum och en tiazol-heterocykel i β-positionen. Tiazolringen introducerar både aromatisk karaktär och en ensam parbärande kväveatom, vilket ger unika elektroniska egenskaper och metallkoordinationsförmåga som är högt värderade inom medicinsk kemi och peptidteknik.
Fmoc-Thr-OH·H2O (N-α-fluorenylmetyloxikarbonyl-L-treoninmonohydrat) är det Fmoc-skyddade derivatet av den naturligt förekommande aminosyran L-treonin, med en vattenmolekyl av kristallisation i det kristallina gittret. Fmoc (9-fluorenylmetoxikarbonyl)-skyddsgruppen är fäst till a-aminogruppen i treonin via en karbamatkoppling, medan sidokedjehydroxylgruppen förblir fri. Närvaron av monohydratformen förbättrar produktens kristallinitet och långtidslagringsstabilitet jämfört med den vattenfria formen.
Fmoc-1-aminocyklobutan-1-karboxylsyra (Fmoc-Ac4c-OH) är ett konformationellt begränsat icke-naturligt aminosyraderivat med en cyklobutanring i α-kolpositionen, med aminogruppen skyddad av 9-fluorenylmetoxikarbonylgruppen (Fmoc). Den fyrledade cyklobutanringen pålägger en betydande ringpåkänning (cirka 26 kcal/mol) och begränsar konformationsflexibiliteten hos aminosyraryggraden, vilket låser molekylen i en väldefinierad tredimensionell geometri. Detta stela, cykliska alifatiska ramverk förorganiserar effektivt α-karboxylatet och den skyddade aminogruppen, vilket minskar den entropiska straffen vid inkorporering i peptidkedjor.
Fmoc-N-etyl-MPBA (4-(4-(N-Fmoc-N-etyl)aminometyl-3-metoxifenoxi)smörsyra) är ett specialiserat Fmoc-skyddat aminoetylfenoxismörsyraderivat som kombinerar en styv aromatisk ställning med en flexibel smörsyrasidokedja som skyddas av etylaminfunktionen och en N-bensylaminfunktion. 9-fluorenylmetoxikarbonyl (Fmoc) grupp. Strukturellt består molekylen av en central 3-metoxifenylring som bär en para-länkad smörsyrakedja via ett etersyre, medan N-etylaminometylsubstituenten i 4-positionen skyddas av den baslabila Fmoc-gruppen. Denna unika arkitektur förorganiserar ett karboxylsyrahandtag (för konjugering eller fastfasfästning) och en sekundär amin (skyddad av Fmoc för ortogonal avskyddning) inom en styv aromatisk ram.
Produkten är Fmoc-Tyr(Boc-2-aminoetyl)-OH (O-[2-[(tert-butoxikarbonyl)amino]etyl]-N-[(9H-fluoren-9-ylmetoxi)karbonyl]-L-tyrosin), ett högspecialiserat Fmoc-skyddat tyrosinderivat med dubbla ortogonala skyddande grupper på sin sidokedja. Strukturellt innefattar molekylen aminosyran tyrosin som sin kärna, med N-terminalen skyddad av den baslabila 9-fluorenylmetyloxikarbonylgruppen (Fmoc) lämplig för fastfaspeptidsyntes (SPPS). Den fenoliska hydroxylgruppen i tyrosinsidokedjan modifieras av en Boc-skyddad 2-aminoetyleterbindning (-O-(CH2)2-NH-Boc), som installerar en andra ortogonal skyddsgrupp (Boc, tert-butoxikarbonyl) som spjälkas under sura förhållanden. Denna dubbla ortogonala skyddsarkitektur - Fmoc (baslabil) vid N-terminalen och Boc (syralabil) på sidokedjan - möjliggör selektiv avskyddning av en funktionalitet medan den andra lämnas intakt under flerstegs peptidsammansättning och konjugeringsstrategier.
Vi använder cookies för att ge dig en bättre webbupplevelse, analysera webbplatstrafik och anpassa innehåll. Genom att använda denna sida godkänner du vår användning av cookies.Sekretesspolicy