Produkter

Fmoc-Sar-OH.H2O är den Fmoc-skyddade formen av sarkosin (N-metylglycin), som tillhandahålls som den kristallina monohydratformen. Sarkosin är den enklaste N-alkylerade aminosyran, med en sekundär aminogrupp (—NH—) i stället för den primära aminogruppen som finns i standard α‑aminosyror. Denna strukturella skillnad förändrar fundamentalt konformationsbeteendet hos sarkosininnehållande peptider: N-metylgruppen begränsar ryggradsflexibiliteten, minskar benägenheten för vätebindning och ger unika sekundära strukturpreferenser som inte är tillgängliga med konventionella aminosyrarester.

Fmoc-N-Me-Trp(Boc)-OH (N-a-(9-Fluorenylmetoxikarbonyl)-N-a-metyl-N-in-tert-butoxikarbonyl-L-tryptofan, CAS 197632-75-0) är ett di-skyddat N-metylerat tryptofan-derivat av fast form av Fmocphasis-PSP-syntesen. Molekylen innehåller tre viktiga strukturella egenskaper: en Fmoc-grupp som skyddar α-aminofunktionen, en N-metylgrupp vid α-kvävet och en Boc-grupp som skyddar indolkvävet i tryptofansidokedjan.

Fmoc-Asp(OMpe)-OH (N-α-Fmoc-L-asparaginsyra β‑3‑metylpent‑3‑ylester) är ett Fmoc-skyddat L-asparaginsyraderivat som bär den steriskt krävande β‑3‑pe)-sidogruppen metylpentyl- (OM3‑kedja). Föreningen utvecklades specifikt som ett avancerat alternativ till standard Fmoc-Asp(OtBu)-OH för användning i Fmoc fastfaspeptidsyntes (SPPS), där upprepad piperidinbehandling under Fmoc-avskyddning annars kan utlösa omfattande aspartimid-relaterad biproduktbildning vid interna, Asp-rester och G-rester, särskilt asp-rester och G. Asp-Thr-sekvenser.

Fmoc-TmbGly-OH är ett specialiserat dubbelskyddat glycinderivat med en 2,4,6-trimetoxibensyl (Tmb)-grupp på amidkvävet i ryggraden, förutom den standardbaslabila Fmoc-skyddsgruppen på den terminala aminen. Denna strukturella innovation positionerar Fmoc-TmbGly-OH som en medlem av den bensylbaserade ryggradsskyddande gruppfamiljen, som inkluderar analogerna 2,4-dimetoxibensyl (Dmb) och 2-hydroxi-4-metoxibensyl (Hmb). I den naturliga Fmoc-fastfaspeptidsyntesen (SPPS) av glycininnehållande peptider, gör den höga konformationsflexibiliteten hos glycin peptidkedjor benägna att intermolekylärt aggregeras på fasta bärare – vilket leder till ofullständig avskyddning, långsam kopplingskinetik och i slutändan låg peptidkedjor. Fmoc-TmbGly-OH tar itu med denna utmaning genom strategiskt ryggradsskydd som stör hydrofob aggregation under kedjesammansättning, medan dess förbättrade syralabilitet (klyvd med så lite som 7 % TFA) markerar en strategisk uppgradering från Fmoc-(Dmb)Gly-OH, vilket möjliggör selektiv ortogonal avskyddning av peptider med högt värde för komplexa, högvärdiga peptider.

Fmoc-Lys(Mmt)-OH (Na-Fmoc-Nε-4-metoxitrityl-L-lysin) är ett ortogonalt skyddat lysinderivat som har en mycket syralabil 4-metoxitrityl (Mmt) skyddsgrupp på ε-aminosidokedjan. Molekylen består av en baslabil Fmoc-grupp installerad vid α‑aminoterminalen, en skrymmande och mycket elektronrik metoxytritylgrupp som skyddar ε‑aminen i lysinsidokedjan och ett fritt α‑karboxylat för koppling. Mmt-gruppen är betydligt mer syralabil än traditionella skyddsgrupper som Boc eller Trt, och kan selektivt avlägsnas under extremt milda sura förhållanden (1 % TFA i DCM) som lämnar alla andra vanliga syralabila skyddsgrupper intakta. Denna extraordinära syrakänslighet gör Fmoc-Lys(Mmt)-OH till en utmärkt byggsten för syntes av grenade peptider, cykliska peptider och komplexa multifunktionaliserade peptidkonjugat via Fmoc fastfaspeptidsyntes.

Fmoc-Lys(Ac)-OH (N-a-fluorenylmetyloxikarbonyl-N-e-acetyl-L-lysin) är ett unikt modifierat lysinderivat i vilket e-aminogruppen i lysinsidokedjan är skyddad av en acetyl-(Ac)-grupp. Fmoc-gruppen på α-aminofunktionen avlägsnas under standardmässiga basförhållanden (20% piperidin i DMF) under peptidkedjesammansättningen, medan ε-acetylgruppen förblir stabil under hela Fmoc SPPS-processen och den slutliga TFA-medierade globala avskyddningen. Denna modifiering möjliggör direkt införande av N-ε-acetyl-lysinrester i syntetiska peptider, vilket är särskilt värdefullt för att studera acetyleringsberoende protein-protein-interaktioner, enzym-substratigenkänning och epigenetiska signalvägar där lysinacetylering spelar en kritisk regulatorisk roll.