Produkter

Fmoc-Thr-OH·H2O (N-α-fluorenylmetyloxikarbonyl-L-treoninmonohydrat) är det Fmoc-skyddade derivatet av den naturligt förekommande aminosyran L-treonin, med en vattenmolekyl av kristallisation i det kristallina gittret. Fmoc (9-fluorenylmetoxikarbonyl)-skyddsgruppen är fäst till a-aminogruppen i treonin via en karbamatkoppling, medan sidokedjehydroxylgruppen förblir fri. Närvaron av monohydratformen förbättrar produktens kristallinitet och långtidslagringsstabilitet jämfört med den vattenfria formen.

Fmoc-1-aminocyklobutan-1-karboxylsyra (Fmoc-Ac4c-OH) är ett konformationellt begränsat icke-naturligt aminosyraderivat med en cyklobutanring i α-kolpositionen, med aminogruppen skyddad av 9-fluorenylmetoxikarbonylgruppen (Fmoc). Den fyrledade cyklobutanringen pålägger en betydande ringpåkänning (cirka 26 kcal/mol) och begränsar konformationsflexibiliteten hos aminosyraryggraden, vilket låser molekylen i en väldefinierad tredimensionell geometri. Detta stela, cykliska alifatiska ramverk förorganiserar effektivt α-karboxylatet och den skyddade aminogruppen, vilket minskar den entropiska straffen vid inkorporering i peptidkedjor.

Fmoc-N-etyl-MPBA (4-(4-(N-Fmoc-N-etyl)aminometyl-3-metoxifenoxi)smörsyra) är ett specialiserat Fmoc-skyddat aminoetylfenoxismörsyraderivat som kombinerar en styv aromatisk ställning med en flexibel smörsyrasidokedja som skyddas av etylaminfunktionen och en N-bensylaminfunktion. 9-fluorenylmetoxikarbonyl (Fmoc) grupp. Strukturellt består molekylen av en central 3-metoxifenylring som bär en para-länkad smörsyrakedja via ett etersyre, medan N-etylaminometylsubstituenten i 4-positionen skyddas av den baslabila Fmoc-gruppen. Denna unika arkitektur förorganiserar ett karboxylsyrahandtag (för konjugering eller fastfasfästning) och en sekundär amin (skyddad av Fmoc för ortogonal avskyddning) inom en styv aromatisk ram.

Produkten är Fmoc-Tyr(Boc-2-aminoetyl)-OH (O-[2-[(tert-butoxikarbonyl)amino]etyl]-N-[(9H-fluoren-9-ylmetoxi)karbonyl]-L-tyrosin), ett högspecialiserat Fmoc-skyddat tyrosinderivat med dubbla ortogonala skyddande grupper på sin sidokedja. Strukturellt innefattar molekylen aminosyran tyrosin som sin kärna, med N-terminalen skyddad av den baslabila 9-fluorenylmetyloxikarbonylgruppen (Fmoc) lämplig för fastfaspeptidsyntes (SPPS). Den fenoliska hydroxylgruppen i tyrosinsidokedjan modifieras av en Boc-skyddad 2-aminoetyleterbindning (-O-(CH2)2-NH-Boc), som installerar en andra ortogonal skyddsgrupp (Boc, tert-butoxikarbonyl) som spjälkas under sura förhållanden. Denna dubbla ortogonala skyddsarkitektur - Fmoc (baslabil) vid N-terminalen och Boc (syralabil) på sidokedjan - möjliggör selektiv avskyddning av en funktionalitet medan den andra lämnas intakt under flerstegs peptidsammansättning och konjugeringsstrategier.

Fmoc-Homoarg-OH·HCl (Fmoc-L-homoargininhydroklorid, Na-Fmoc-(S)-2-amino-6-guanidinohexansyrahydroklorid) är ett Fmoc-skyddat derivat av den icke-proteinogena aminosyran L-homoarginin, stabiliserat som hydrokloridsaltet. Strukturellt består molekylen av en standard lysinliknande sexkolsryggrad med en terminal guanidinogrupp i ε-positionen - en extra metylengrupp jämfört med arginin - som förlänger sidokedjan med en kolatom.

Fmoc-D-Gln(Trt)-OH (N-α-Fmoc-N-γ-trityl-D-glutamin) är ett D-konfigurerat glutaminderivat som bär två ortogonala skyddsgrupper: en baslabil 9-fluorenylmetoxikarbonyl (Fmoc) grupp som skyddar Nα-hen-aminosyra- och tripil-trä- och tri-aminosyra-gruppen. skyddar sidokedjans karboxamid. Strukturellt innehåller molekylen D-enantiomeren av glutamin (den icke-naturliga spegelbildskonfigurationen av L-glutamin som finns i proteiner), vilket möjliggör syntes av D-aminosyrainnehållande peptider och peptidomimetika med förbättrad proteolytisk stabilitet och förändrade biologiska egenskaper.